طراحی سایت

قالب وبلاگ

علوم آزمایشگاهی قزوین

طراحی سایت


علوم آزمایشگاهی قزوین
وبلاگ تخصصی علوم آزمایشگاهی
نوشته شده در تاريخ چهارشنبه 1389/02/22 توسط م.زکی لو
آنزیم های پلاسما:

در پلاسما دو دسته آنزیم وجود دارد :

آنزیم هایی که عمل بخصوصی را در خون به عهده دارند ، مانند فاکتور های ا نعقادی -1

2- آنزیم هایی که نقش آن ها در خون مشخص نبوده است و در اثر ضایعات وارده به سلول ها و متلاشی شدن آن ها وارد خون می شوند .

فعالیت آنزیم ها در پلاسما به فاکتورهای زیر بستگی دارد :

1- میزان آزاد شدن آنزیم از سلول

2- میزان آنزیم موجود در مایع خارج سلولی

3- میزان ناپدید شدن آنزیم از پلاسما در ا ثر کاتابولیسم و یا دفع

4- وجود عوامل مختلف در پلاسما که ممکن است آنزیم را فعال یا غیرفعال نماید .

در افراد سالم فعالیت آنزیم ها در پلاسما در سطح نسبتا پایینی قرار دارد. البته سطح بعضی از آنزیم های پلاسما متعاقب ورزش (آنزیم کراتین کیناز) یا غذا خوردن ( آلکالن فسفاتاز روده) افزایش پیدا می کند . به طور کلی سطح آنزیم های پلاسما به میزان ورود و  خروج آن ها از جریان خون مربوط است . ا فزایش سطح آنزیم های پلاسما به علت تراوش غیرطبیعی آنها از سلولها و ورودشان به جریان خون است که به یکی از حالات زیر بستگی دارد :

1- نکروز یا ضایعات شدید سلولی 2- افزایش تکثیر سلولی 3- افزایش غلظت آنزیم در داخل سلول 4- انسداد های مجاری صفراوی

عواملی که در ناپدید شدن آنزیم ها از جریان خون موثرند به درستی شناخته نشده اند ، همچنین تفاوت فاحشی در نیمه عمر آنزیم های پلاسما وجود دارد به طوری که نیمه عمرشان از 10 ساعت تا 5 روز متفاوت است .

آنزیمCPK

نام سیستماتیک آن کراتین فسفو ترانسفراز است . CK این آنزیم به نام کراتین فسفو کیناز یا کراتین کیناز معروف است .

اهمیت بیولوژیک

ATP این آنزیم واکنش قابل برگشت بین و کراتین را کاتالیز می کند .

اهمیت بیوشیمیایی

غالبا فعالیت فیزیولوژیکی  ATP عموما فعالیت کراتین کیناز با تولید دوبارهدر سیستم های انقباضی و یا انتقالی مرتبط است .

آن در سلول های عضلانی ( مکان اصلی ذخیره کراتین فسفات پرا نرژی ) انجام می گیرد . در هر دور از انقباض عضلانیعضلانی  ATP می گردد که در نتیجه میزانATP یک مولکول کراتین فسفات مصرف شده که منجربه تشکیل یک مولکول ثابت می ما ند .

محل انجام فرایند

به طورگسترده ای دربافت های مختلف پراکنده است . بیشترین مقدارفعالیت آن درعضلات اسکلتی وعضلات میوکارد CK یافت می شود . مقادیر قابل توجهی از آن درمغز وجود دارد . مقادیر ناچیزی از آن در چند عضو دیگر شامل مثانه ، جفت ، بخش معدی-روده ای ،تیروئید ،کلیه ها ،ریه ،پروستات و طحال یافت می شود . مقدارآن درکبد بسیار جزئی و ناچیز است .

مراحل واکنش

CK

Creatine +ATP                                Creatine-P +ADP

جهت واکنش تا حد زیادی بستگی به pH اپتیمم آنزیم دارد . برای تبدیل کراتین به کراتین فسفات  pH اپتیمم برابر با 9 و برعکس آن برابر 7/6  لازم است . در pH خنثی قدرت فسفریله کردن کراتین فسفات بیشتر ازATP است و این امر موجب تولید ATP در سلول ها می شود. که به  Mg2+ قدرت واکنش برگشتی 6 مرتبه سریع تر از واکنش عکس آن است. برای فعالیت این آنزیم وجود یون هایعمل می کنند ضروری است . غلظت مطلوب منیزیم خیلی کم است ودر غلظتATP و منیزیم ADP صورت نمک منیزیم زیاد قدرت بازدارندگی دارد . در هر گرم از عضلات مخطط ، قلب و مغز به ترتیب 2000 ،600 و 350 واحد از این آنزیم وجود دارد . سایر ا ندام ها مانند کلیه و شش مقدار کمتری از این آنزیم را دارا می باشند ، به طوری که به ازاء هر گرم از این بافت ها به ترتیب 2 و 12 واحد گزارش شده است .دارای سه ایزوآنزیم اصلی بوده که هر یک از دو زنجیر پلی پپتیدی تشکیل شده است، این زنجیرها به نام های M و Bنامیده شده که ترکیبات دیمری MM ، MB ، BB را به وجود می آورند. ایزو آنزیم MM در عضلات میوکارد و استخوان وایزو آنزیم MB به مقدار کم در عضله میوکارد وجود دارد (در حدود 5 % کل میزان CK) ولی عضلات دیگر بدن فاقد این ایزوآنزیم ا ند . نوع BB را می توان در مغز و غده تیروئید یافت .حدود 95% فعا لیتCK توتال سرم را CK-MMتشکیل می دهد .  افزایش فعالیت CK پلاسما می تواند ترکیبی از این سه ایزو آنزیم باشد که بیشترین مقدار را CK-MM تشکیل می دهد .در میدان ا لکتروفورز CK-BB سریع ترین حرکت را به طرف آند دارد و به همین جهت آن را CK1 و CK-MB کندتراز CK-BB به طرف آند حرکت می کند و آن را CK2 وسرانجام CK-MM که کندترین حرکت را از خود نشان می دهد CK3می نامند .در حالت طبیعی 100% CK سرم از نوع MM است . علت پایین بودن غلظت MBو فقدان BB در سرم به علت کم بودن میزان آن در بافت قلبی و مغز و کوتاه بودن نیمه عمر MBو BB درمقایسه با MM است . همچنین BB قادر نیست از سد رگ های خونی- مغزی عبور کند .در جریان خون آنزیم های پروتئولیتیک  MM را به MM1 و MM2و MB را به MB1 وMB2 هیدرولیز می کنند .گزارش های متعددی در مورد وجود دو باند دیگر بر روی نوار الکتروفورز ارائه شده است . این دو باند خصوصیات متفاوتی از ایزوآنزیم های دیگر دارند . این باند های غیر معمولی به Macro و Mt(میتوکندری) موسومند .Macro بین MM وMB ظاهر می شود . هر دو ایزوآنزیم M وB قادرند به ایمنو گلوبولین ها متصل شده و کمپلکس ماکرو را تشکیل دهند .فرم Mt به سطح خارجی غشای داخلی میتوکندری های عضلات ، مغز و کبد متصل است . این ایزو آنزیم به صورت دیمر بوده و وزن  مولکولی آن حدود 350000 دا لتون است و به طرف کاتد حرکت می کند .

منبع:biochem1.wordpress.com

 


.: Weblog Themes By Pichak :.


تمامی حقوق این وبلاگ محفوظ است | طراحی : پیچک